Bioanorganik

Banyak reaksi biologis yang diketahui melibatkan ion logam. Terdapat juga berbagai logam yang dikenal sebagai unsur-unsur esensial, walaupun perannya dalam organisme hidup masih belum jelas.
Bioanorganik, yakni studi fungsi logam dalam sistem biologis dengan menggunakan pengetahuan dan metoda kimia anorganik telah berkembang dengan pesat akhir-akhir ini.
Berikut adalah daftar zat boaktif khas yang mengandung logam:

• pembawa elektron. Fe: sitokrom, protein besi-belerang. Cu: protein tembaga biru.
• senyawa penyimpan logam. Fe: feritin, transferin. Zn: metalotionin.
• bahan pentransport oksigen. Fe: hemogloblin, mioglobin. Cu: hemosianin.
• fotosintesis. Mg: khlorofil
• hidrolase. Zn: karboksilpeptidase, Mg: aminopeptidase.
• oksidoreduktase. Fe: oksigenase, hidrogenase. Fe, Mo: nitrogenase.
• isomerase. Fe: akonitase. Co: koenzim vitamin B12.

Dasar reaksi metaloenzim adalah:

• aktivasi koordinatif (pembentukan koordinasi, penyumbangan elektron, efek sterik),
• redoks (oksidasi logam),
• komunikasi informasi

Dan dalam banyak kasus, lingkungan reaksi diatur dengan biopolimer misalnya protein, dan reaksi selektif dilakukan. Contoh aksi logam selain metaloenzim meliputi:

• Mg: transfer energi MgATP
• Na/K: pompa ion
• Ca: transfer fungsi hormon, kontraksi otot, transfer syaraf, koagulasi darah.

a.  Oksidasi

Reaksi oksidasi dalam sistem hidup sangat penting, dan banyak studi sistem ini telah dilakukan. Khususnya, mekanisme transport gas oksigen oleh hemoglobin dan oksidasi mono-oksigen oleh senyawa besi-porfirin yang disebut P-450 telah dipelajari dengan detail. Transport gas oksigen, yang telah dipelajari beberapa tahun dideskripsikan di bawah ini.
Besi dalam hemoglobin porfirin dan mioglobin dan senyawa tembaga hemosianin  terlibat dalam transport gas oksigen dalam sel organisme hidup.  Dasar fungsi transport ini adalah ikatan dan disosiasi reversibel antara oksigen dengan ion besi atau tembaga. Agar dapat melakukan fungsi ini, logam harus dalam bilangan oksidasi dan lingkungan yang  cocok untuk koordinasi oksigen yang reversibel. Senyawa hemoglobin porfirin besi didapatkan dalam darah merah manusia dan beberapa hewan.
Hemoglobin memiliki struktur besi heme dan empat satuan porfirin yang berkombinasi dengan protein globin. Dioksigen yang ditransport dalam darah dikoordinasikan pada ion Fe(II) dalam satuan heme tersebut.  Ion Fe (II) dalam keadaan penta-koordinat dengan empat atom nitrogen porfirin dan atom nitrogen histidin polipeptida,  dan menjadi heksa-koordinat ketika dioksigen berkoordinasi dengan ion tersebut. Keadaan spin besi akan berubah dari spin tinggi ke rendah dengan berkoordinasinya oksigen.  Fe(II) spin tinggi akan ada di atas bidang porfirin karena ion ini terlalu besar untuk dapat masuk ke dalam ruang yang tersedia. Ketika ion Fe(II) menjadi spin rendah dengan koordinasi oksigen, ukuran ini akan menurun dan kini dapat masuk dalam ruang cincin porfirin.
Pergerakan tingkat molekular ini telah menarik minat riset efek alosterik karena pergerakan ini akan mempengaruhi keseluruhan protein melalui  histidin yang terkoordinasi dan menentukan ikatan tertentu dalam molekul dioksigen. Oksidasi ion Fe(II) dalam molekul heme dicegah oleh protein, dan hila besi heme diambil dari protein, ion Fe(II) akan dioksidasi menjadi Fe(III), dan dua cincin porfirin dijembatani oleh peroksida µ-O2^2-, yang akhirnya menjadi struktur µ-O₂. Bila heme dalam keadaan ini, heme akan kehilangan kemampuan berkoordinasi dengan molekul oksigen. Berdasarkan fenomena ini, porfirin sintetik yang dapat secara reversibel berkoordinasi dengan oksigen dengan menekan dimerisasi besi porfirin telah dikembangkan, dan dinamakan porfirin pagar piket, karena bentuk tiga dimensinya.

b.  Fiksasi nitrogen

Reaksi yang mengubah nitrogen di udara menjadi amonia adalah dasar kehidupan. Fiksasi nitrogen, reaksi yang mengikat nitrogen di atmosfer menjadi amonia, dilakukan oleh Rhizobium di akar tumbuhan polong-polongan atau oleh bakteri di alga dalam atmosfer anaerobik. Semua hewan, tanaman, termasuk manusia, bergantung pada fiksasi nitrogen biologis untuk mendapatkan nitrogen bagi penyusunan protein  dan senyawa lain yang mengandung nitrogen sebelum ada proses Harber-Bosch.

_N2 + 8 H⁺ + 8 e + 16 MgATP  → 2 NH₃ + H₂ +16 MgADP + 16Pi

(Pi adalah fosfat anorganik).

Suatu enzim yang dinamakan nitrogenase mengkatalisis reaksi ini.  Nitrogenase mengandung protein besi-belerang dan besi-molibdenum, dan mereduksi nitrogen dengan koordinasi dan transfer elektron dan proton secara kooperatif, dengan menggunakan MgATP sebagai sumberenergi.  Karena pentingnya reaksi ini, usaha-usaha untuk mengklarifikasi struktur nitrogenase dan mengembangkan katalis artifisial  untuk fiksasi nitrogen telah dilakukan secara kontinyu selama beberapa tahun.  Baru-baru ini, struktur pusat  aktif nitrogenase yang disebut dengan kofaktor besi-molibdenum telah ditentukan dengan analisis kristal tunggal dengan sinar-X (Gambar 8.2).
Menurut hasil analisis ini, strukturnya memiliki kluster Fe3MoS4 dan Fe4S4 yang dihubungkan  melalui S.

Dipercaya bahwa dinitrogen diaktivasi dengan koordinasi antara dua kluster. Di pihak lain, bagian yang disebut dengan kluster p  yang terdiri dari dua kluster Fe₄S₄ clusters.  Peran dan mekanisme reaksi kedua kluster ini belum jelas.

c.  Fotosintesis

Pembentukan glukosa dan oksigen dengan reaksi antara karbon dioksida  dan air adalah reaksi yang menggunakan fotoenergi dan peran kunci khlorofil sangat menentukan.  Khlorofil (Gambar 8.3) adalah suatu magnesium  porfirin dan kompleks kluster mangan. Suatu khloroplas mengandung fotosistem I (PSI) dan fotosistem II (PSII) yang menggunakan energi cahaya untuk mereduksi karbondioksida dan mengoksidasi air.
Khlorofil adalah komponen fundamental PSI.  Khlorofil adalah kompleks porfirin magnesium dan bertanggung jawab atas warna hijau daun.   Khlorofil memainkan peran yang penting dalam menerima energi cahaya dan mentransfernya menjadi sistem reaksi redoks.  Khlorofil dieksitasi dari keadaan dasar singlet ke keadaan eksitasi singlet dengan cahaya, energi keadaan tereksitasinya ditransfer ke suatu akseptor dalam waktu 10 ps, dan energi hasilnya mereduksi kompleks besi-belerang dan akhirnya digunakan untuk mereduksi karbondioksida dalam reaksi gelap di tahap selanjutnya.  Karena pemisahan muatan oleh eksitasi fotokimia adalah tahap pertama yang paling penting, studi tentang transfer elektron yang diinduksi oelh cahaya telah dilakukan dengan aktif dengan berbagai senyawa porfirin sebagai model  khlorofil.  PSI, yang mendapatkan energi pengoksidasi dari transfer elektron, mengubah ADP menjadi ATP.

Di pihak lain, bentuk teroksidasi PSII mengoksidasi air melalui rantai reaksi redoks kompleks kluster okso dari mangan, dan menghasilkan oksigen. Karena empat elektron berpindah dalam reduksi Mn(IV) menjadi Mn (II) dalam reaksi ini, paling tidak ada dua spesi mangan yang terlibat.
Kemungkinan besar, kompleks kluster yang mengandung dua Mn(II) dan dua Mn(IV) memediasi transfer elektron melalui empat tahap reaksi. Namun, detail reaksi ini belum jelas sebab sangat sukar untuk mengisolasi kluster ini dan untuk menganalisis strukturnya.  Tahap transfer elektron sedang dipelajari saat ini dengan berbagai kompleks mangan sebagai sistem model.
Fotosintesis adalah tema riset yang sangat menarik dalam bioanorganik karena melibatkan beberapa ion logam, porfirin, kluster oksida dan sulfida yang menyusun siklus transfer elektron dan reaksi redoks, dan menghasilkan gas oksigen dengan fotolisis air dan menghasilkan karbohidrat dari reaksi gelap reduktif. Baru-baru ini, pusat reaksi bakteri fotosintetik telah dikristalisasi dan J. Deisenhofer dan koleganya mendapatkan hadiah Nobel karena berhasil menyelesaikan strukturnya dengan analisis struktural (1988).